Disulfidbrücken-Analyse

Dr. Anne Zeck
Gruppenleiterin Bioanalytik

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Identifizierung und relative Quantifizierung von Di- und Trisulfidbrücken sowie Cystein-Modifikationen

Disulfidbrücken stabilisieren die dreidimensionale Struktur von Proteinen und verknüpfen Proteinuntereinheiten kovalent miteinander. Die korrekte Faltung und der korrekte Zusammenbau von Proteinuntereinheiten sind essenziell für die Sekretion von funktionsfähigen Proteinen aus Zellen im Gegensatz zu Fehlfaltung, beschleunigtem Abbau und Inaktivität.

Das NMI bietet die Bestimmung und Lokalisierung von Disulfidpaarungen, kovalenten Cysteinmodifikationen und freien Cysteinen an.

Unsere Leistungen

• Lokalisierung der Disulfidverknüpfung
• Identifizierung und relative Quantifizierung von freien Sulfhydrylgruppen
• Identifizierung von Trisulfidverknüpfungen, Glutathionylierung, Cysteinylierung und Homocysteinylierung

Methoden

• LC
• MS
• Peptide Mapping
• ES-MS
• ES-MS/MS

Publikationen

• Seibel R, Maier S, Schnellbaecher A, Bohl S, Wehsling M, Zeck A, Zimmer A. Impact of S-sulfocysteine on fragments and trisulfide bond linkages in monoclonal antibodies. MAbs. 2017 Aug/Sep;9(6):889-897. doi: 10.1080/19420862.2017.1333212. Epub 2017 Jun 5. PMID: 28581887; PMCID: PMC5540110.
• Prade E, Zeck A, Stiefel F, Unsoeld A, Mentrup D, Arango Gutierrez E, Gorr IH. Cysteine in cell culture media induces acidic IgG1 species by disrupting the disulfide bond network. Biotechnol Bioeng. 2021 Mar;118(3):1091-1104. doi: 10.1002/bit.27628. Epub 2020 Dec 16. PMID: 33200817; PMCID: PMC7986432.